研究人員發(fā)現(xiàn)SUMO修飾STAT5蛋白逆轉效應
來自ELISA試劑盒美國德州大學安德森癌癥中心的研究人員發(fā)現(xiàn)當SUMO修飾STAT5蛋白時，可導致胚胎期免疫B細胞和T細胞的發(fā)育阻斷，而一種稱為SENP1的蛋白則能逆轉這一效應。
SUMO分子是一種結構上與泛素相似的分子, 它參與蛋白質翻譯后修飾。SUMO化循環(huán)與泛素化循環(huán)過程相似, 但SUMO化修飾具有與泛素化修飾截然不同的功能。泛素化修飾的靶分子主要被蛋白酶體降解, 而SUMO化修飾則介導靶分子定位和功能調節(jié)。ELISA試劑盒新近發(fā)現(xiàn)SUMO化修飾參與調控線粒體分裂、DNA損傷修復及調節(jié)基因組穩(wěn)定性、調控離子通道及生物節(jié)律。此外, SUMO化修飾功能的紊亂會導致某些疾病的發(fā)生。近年來的研究表明SUMO化修飾在胚胎發(fā)育過程中亦起著重要的調控作用。
SUMO是泛素相關蛋白Sentrin家族成員之一，其能結合在細胞中其它蛋白上，修飾其它蛋白的功能，或者幫助蛋白遷移，以達到生物調控的作用。由于這些蛋白結合在許多種蛋白上，并且能修飾它們，因此被認為與泛素蛋白相似。
在這篇文章中，ELISA試劑盒研究人員分析了SENP1蛋白在小鼠淋巴細胞發(fā)育中的作用，發(fā)現(xiàn)它在B細胞和T細胞發(fā)育早期階段的前體細胞中大量表達。隨后Yeh和同事們構建出SENP1基因表達缺陷的遺傳工程小鼠，發(fā)現(xiàn)這些小鼠胚胎中的T細胞和B細胞存在嚴重缺陷。
研究人員證實SUMO介入到了影響STAT5活性的兩個重要信號事件中——磷酸化作用和乙?；饔谩Ｔ诩毎|中當激活的JAK催化STAT5蛋白發(fā)生磷酸化時，活化的STAT5蛋白以二聚體的形式進入細胞核內(nèi)與靶基因結合，調控基因的轉錄。研究人員發(fā)現(xiàn)SUMO結合到了STAT5的磷酸化位點附近。
ELISA試劑盒新研究證實沒有SENP1移除SUMO，STAT5既不能被乙?；蛄姿峄?，因此無法被循環(huán)利用。我們觀察到SENP1通過調控STAT5的SUMOylation調控了淋巴細胞發(fā)育。
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